Активатори і інгібітори ферментів
Активність ферментів може бути посилена, ослаблена або повністю пригнічена.
До активаторів (кофакторам) ферментів відносяться іони багатьох металів. Дія їх виявляється різно: вони входять до складу простетічеськой групи, полегшують утворення ферментно-субст-ратного комплексу, сприяють приєднанню кофермента до апо-ферменту і т.д.
Приєднуючись по аллостерічеському центру, вони змінюють третинну структуру білкової молекули, внаслідок чого субстратний і каталітичний центри ферменту набувають конфігурації, найбільш вигідної для здійснення їх функцій.
Механізм інгибірующегодействія також різний, але в своїй більшості зводиться до двох типів гальмування: конкурентному і неконкурентному. При конкурентному гальмуванні інгібітор, володіючи спорідненістю (ізостерієй) з субстратом, з’єднується з ферментом, тобто конкурує з ним за фермент. При додаванні великої кількості субстрата (витісненні інгібітору) активність ферменту відновлюється.
Якщо гальмування реакції не знімається доданим субстратом, відбувається неконкурентне інгибірованіє.
З амілолітічеськіх ферментів, наприклад, а-амілаза активується іонами кальцію, який сприяє збереженню потрібної конформації і підвищенню стабільності третинної структури макромолекул ферменту до денатурації і дії пептідгйдролаз. На цвілеві а-амілази стабілізуючу дію надають іони алюмінію.
Все а-амілази інактівіруются іонами металів ртуті, мідь, срібло і іонами галоїдів – хлора, брому, фтору і йоду.
Кінцеві продукти реакції часто є також інгібіторами ферментів, що може бути наслідком двох причин: окремого випадку конкурентного оборотного інгибірованія і неконкурентного інгибірованія – взаємодії з функціональними групами поза активним центром, що впливає на активність ферменту.
Комісією з ферментів Міжнародного біохімічного союзу рекомендовано за одиницю кількості ферменту (Е) приймати таке його кількість, яка каталізує перетворення 1 мкмоль субстрата в 1 мін в стандартних умовах дії ферменту.
Для оцінки активності ферментів Комісією введені поняття молекулярна активність і активність каталітичного центру. Перше відноситься до ферментів, що містять в молекулі один каталітичний центр, друге – до ферментів з декількома активними центрами.
Активність виражається числом молей перетвореного субстрата в 1 мін, віднесеним до одного каталітичного центру, і має розмірність кінетичної константи реакції першого порядку (мін-1).
Звідси очевидно, що ферменти можуть знаходитися в солоді, мікробних культурах і ферментних препаратах з них в різних кількостях і володіти неоднаковою активністю. При використанні гомогенних каталізаторів гидролітічеськіх реакцій, наприклад
кислот, для виробничих цілей важливо знати лише активну’ концентрацію водневих іонів в одиниці маси каталізатора; при використанні ферментів оцінюють тільки число їх активныхI одиниць в біологічному матеріалі.
- Про класифікацію ферментів
- Мікроорганізми – продуценти ферментів
- Ферменти як каталізатори хімічних реакцій
- Виробничі способи культивування мікроорганізмів – продуцентів ферментів
- Номенклатура ферментних препаратів
Сторінки: 1 2
admin :: Лис.12.2008 :: Ферменти в процесі виробницта спирту ::